Белки

Белки представляют собой самый многочисленный и наиболее разнообразный класс органических соединений клетки. Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Все аминокислоты имеют как минимум по одной аминогруппе (–NH2) и карбоксильную группу (–COOH) и различаются структурой и физико-химическими свойствами радикалов (R).


Аминокислоты, соединяясь друг с другом ковалентными пептидными связями, образуют различной длины пептиды:

Пептиды, содержащие от нескольких аминокислотных остатков до нескольких десятков, существуют в организме в свободной форме и обладают высокой биологической активностью. К ним относят ряд гормонов (окситоцин, адренокортикотропный гормон), некоторые очень токсичные ядовитые вещества (например, аманитин грибов), а также многие антибиотики, производимые микроорганизмами.

Белки представляют собой высокомолекулярные полипептиды, в состав которых входят от ста до нескольких тысяч аминокислот. Среди белков организма выделяют простые белки, состоящие только из аминокислот, и сложные, включающие помимо аминокислот так называемые простетические группы различной химической природы. Липопротеины имеют в своем составе липидный компонент, гликопротеины – углеводный. В состав фосфопротеинов входят одна или несколько фосфатных групп. Металлопротеины содержат различимо металлы; нуклеопротеины – нуклеиновые кислоты. Простетические группы обычно играют важную роль при выполнении белком его биологической функции.

Белки отличаются друг от друга прежде всего числом, составом и последовательностью аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка и определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. Первичная структура любого белка уникальна и определяет его форму, свойства и функции. Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы или конформации. Различают вторичную, третичную и четвертичную структуры белковой молекулы (рис. 2.1).

Рис. 2.1. Уровни структурной организации белка. А – вторичная структура (спираль); Б – третичная структура (глобула миоглобина); В – четвертичная структура (комплекс глобул гемоглобина)

Вторичная структура большинства белков имеет вид спирали и возникает в результате образования водородных связей между –CO- и NH-группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.

Третичная структура имеет вид клубка, или глобулы, и образуется в результате сложной пространственной укладки молекулы белка. Для каждого вида белка характерна специфическая форма глобулы. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (дисульфидными, ионными, гидрофобными).

Некоторые белки имеют четвертичную структуру, которая представляет собой сложный комплекс, объединяющий несколько третичных структур (например, белок гемоглобин образован четырьмя глобулами), удерживающихся нековалентными связями: ионными, водородными и гидрофобными.

Изменение специфической конформации, а следовательно, свойств и биологической активности нативного белка называют денатурацией. Денатурация может быть обратимой и необратимой. В первом случае нарушается четвертичная, третичная или вторичная структура и возможен обратный процесс восстановления конформации – ренатурация, во втором – происходит разрыв пептидных связей в составе первичной структуры. Денатурация вызывается химическими воздействиями, высокой температурой (выше 45°C), облучением, высоким давлением и т. д. Изменение конформации белковой молекулы лежит в основе ряда их функций (сигнальные, антигенные свойства и др.).

Белки выполняют в организме чрезвычайно важные и многообразные функции, перечисленные в табл. 2.1, но несомненна наиболее значительной является каталитическая, или ферментативная, функция.

Таблица 2.1. Некоторые функции, выполняемые белками

Ферменты являются катализаторами, т. е. ускорителями, увеличивающими скорость биохимических реакций в десятки и сотни миллионов раз. Ферменты высокоспецифичны: каждый фермент катализирует определенный тип реакций, в которых участвуют определенные виды молекул субстратов. Специфичность фермента определяется особенностями структуры его активного центра, строго соответствующего структуре одного или нескольких субстратов. В ходе реакции фермент связывает субстрат, последовательно изменяет его конфигурацию, образуя ряд промежуточных молекул, дающих в конечном итоге продукты реакции. Активность фермента зависит от ряда факторов: температуры и реакции среды, наличия или отсутствия ряда веществ (например, витаминов, служащих коферментами). При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

Биология: